肠激酶是存在于哺乳动物十二指肠内的一种异源二聚体 丝氨酸蛋白廴酶。分子质量为150ku, 由1条115ku重链和1条35ku轻链组成, 在pH值4.5～9.5、温度4～45℃范围内特异性水解蛋白底物。由于经EK裂解融蛋白所释放的目的多肽具有和野生型完全一致的N-末端氨基酸序列, 因氵而可作为蛋白表达体系中融合蛋白的切割试剂。但是天然的肠激酶来源毕竟有限, 并且提取分离的成本高, 加之天然提取的肠激酶易为其它蛋白酶污染, 造成切割融合蛋白的同时又降解了目的产物。而基因工程的法正可以弥补这些不足, 因而运用基因工程的法生产肠激酶广为应用。商品化的肠激酶主要有两种:天然提纯的牛肠激酶和基因工程重组牛肠激酶。


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