在 1990 年代后期，人们研究了胰蛋白酶在遗传性胰腺炎中的作用，并确定 Arg117His 的突变是防止自溶从而引起胰腺炎的原因。

天，胰蛋白酶继续用于开发细胞和组织培养方案（Soleimani等人2009、Banumathi等人2009 和 Yang等人2009），以及通过肽测序技术鉴定蛋白质（Manz等人） . 2004 和 Schuchert等人2009）。在医学域，胰蛋白酶在胰腺疾病中的作用，包括囊性纤维化 (Tzetis et al. 2007, ａnd Li et al. 2009) 和慢性胰腺炎 (Chen et al. 2009)，直是当研究的主题，并且胰蛋白酶已被用于模拟骨关节炎中关节软骨的分解（Wang et al. 2008）。

Worthington 艾美捷胰蛋白酶特异性：

胰蛋白酶切割赖氨酸和精氨酸氨基酸残基 C 端侧的肽。如果脯氨酸残基位于切割位点的羧基侧，则不会发生切割。如果酸性残基位于裂解位点的任侧，则水解速率已显示较慢。

胰蛋白酶原可通过去除末端六肽而被激活以产生单链β-胰蛋白酶。随后的有限自溶产生具有通过二硫键结合的两条或更多条肽链的其他活性形式。主要形式是具有两条肽链的α-胰蛋白酶和具有单链的β-。α-和β-胰蛋白酶显示出不同的活性和热稳定性。

其他结构特征包括氨基酸 185-193 处的表面环，尽管不与底物直接接触，但会影响特异性。稳定性需要高亲和力的 Ca2+ 结合位点，当不存在时，会发生自溶。自溶环（位于氨基酸 143-151）在胰蛋白酶和胰蛋白酶原中都非常灵活。赖氨酸处的裂解产生保留些催化活性的α形式。该蛋白质具有六个完全保守的二硫键（Halfon 和 Craik 1998）。

Worthington艾美捷胰蛋白酶分子特征：

牛胰腺表达两种形式的胰蛋白酶，主要的阳离子形式和次要的阴离子形式。这些蛋白质序列具有 72% 的同性，而它们的编码区具有 78% 的同性。

这些蛋白质中的每种都被进步加工成替代形式。催化胰蛋白酶包含个灵活的“自溶环”（残基 G145-V157）（Schroeder 和 Shaw 1968 和 Bartunik等人1989），并且在该环内 K148-S149 处占主导地位的单链形式 B-胰蛋白酶的自溶导致形成A-胰蛋白酶。在 K193-D194 的进步自溶导致 Psi-胰蛋白酶的形成（Fehlhammer 和 Bode 1975）。

阳离子和阴离子胰蛋白酶蛋白均以胰蛋白酶原酶原形式表达，具有 15 个残基信号肽 (M1-A15) 和 8 个残基肽 (F16-K23)。所有已知胰蛋白酶的三维折叠都是高度保守的。此外，催化三联体和催化三联体侧翼的区域是高度保守的（Hartley 1970）。  

Worthington艾美捷胰蛋白酶应用：

组织解离，尤其是与其他酶如胶原酶和弹性蛋白酶结合时

通过“胰蛋白酶消化”收获细胞

线粒体分离

蛋白质的体外研究

从塑料和玻璃中去除单层细胞

各种血凝程序

流式细胞仪 DNA 分析的样品制备

胰蛋白酶图谱

指纹和测序工作

环境监测

降低组织培养中的细胞密度

传代细胞

切割融合蛋白

从纯化的糖蛋白中产生糖肽

Worthington注于生物技术和生命科学研究，诊断，生物制药和生物加工应用的高质量纯化酶，蛋白质，核酸和试剂盒。其核心酶包括：胶原蛋白酶，脱氧核糖核酸酶I，弹性蛋白酶，木瓜蛋白酶，核糖核酸酶，胰蛋白酶等。艾美捷科技是Worthington的中国代理商，为科研工作者提供优质的产品与服务。

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