卵清蛋白有四个半胱氨酸残基和一个胱氨酸二硫键（Stevens 1991）。它是一种单体蛋白;然而，在高浓度下观察到二聚体，并且在较小程度上观察到三聚体形式。 这三个条带对应于去磷酸化、单磷酸化和二磷酸化形式。电泳分离显示三个卵清蛋白条带（Lush1961）。磷酸化位点是Ser68和Ser344。碳水化合物部分通过Asn292连接。N末端乙酰化。卵清蛋白的两种多态性形式是已知的（卵清蛋白A和卵清蛋白B）。卵清蛋白A在311位有天冬酰胺，而卵清蛋白B有天冬氨酸（Stevens 1991）。

分子特性

卵清蛋白由385个氨基酸残基组成（Nisbet等人，1981）。它的独特之处在于其信号序列位于多肽链（残基234-252）的中间（Lingappa等人，1979）。有趣的是，已经发现卵清蛋白与一组称为serpins的蛋白酶抑制剂具有序列同源性（与该家族的原型成员α30-抗胰蛋白酶具有1%的同源性）（Hunt和Dayhoff 1980）。然而，它与这组抑制剂的不同之处在于它在蛋白水解切割时不会发生构象变化。在蛋白水解裂解时，Serpins从S（应力）体象转化为R（松弛）构象，并且每种构象表现出不同的热稳定性。卵清蛋白不表现出这些结构变化或热稳定性差异（Stein等人，1989）。

卵清蛋白的合成由激素雌激素在输卵管中诱导（O＇Malley等人，1979）。卵清蛋白基因（ov）包括八个外显子和七个内含子（McReynolds等人，1978）。在类固醇激素控制下的两个基因在46 kb区域内被发现，其中还包括卵清蛋白基因。这些基因，功能未知的基因X和Y，也有七个内含子，但转录水平远低于卵清蛋白mRNA（Royal等人，1979年和LeMeur等人，1981年）。几十年来，卵清蛋白基因一直是研究组织特异性类固醇激素诱导基因表达的模型;然而，该基因的调节机制尚未确定（Dougherty等人，2009）。

艾美捷Ovalbumin, Low Endo, Purified应用：

标记免疫测定

药物和制药加工

Ovalbumin, Low Endo, Purified特性：

蛋白质入藏号：货号 P01012

分子量：42.7 kDa （理论）

等电点：4.5 （史蒂文斯 1991）

消光系数：

30，590 厘米-1M-1

E1%,280= 7.16（理论）

Ovalbumin, Low Endo, Purified部分文献引用：

Ahmad, F. ａnd Salahuddin, A.

The Denatured State of Ovalbumin , Biochem J 128 , 49P , 1972

Ansari, A. , Ahmad, R. ａnd Salahuddin, A.

The Native ａnd Denatured States of Ovalbumin , Biochem J 126 , 447 , 1972

Ansari, A. , Kidwai, S. ａnd Salahuddin, A.

Acetylation of Amino Groups ａnd Its Effect on the Conformation ａnd Immunological Activity of Ovalbumin , J Biol Chem 250 , 1625 , 1975

来源：https://www.amyjet.com/products/WBC-LS003062.shtml